L…胱氨酸 D…胱氨酸 内消旋胱氨酸：（分子内部互相抵消而无旋光性）
L…胱氨酸和D…胱氨酸是外消旋物
氨基酸的旋光符号和大小取决于它的R基的性质，并与溶液的PH值有关（PH值影响氨基和羧基的解离）。
肽链的二面角 多肽主链上只有α碳原子连接的两个键（Cα—N1和Cα…C2）是单键，能自由旋转。
1环绕Cα—N键旋转的角度为Φ
2环绕Cα—C2键旋转的角度称Ψ
多肽链的所有可能构象都能用Φ和Ψ这两个构象角来描述，称二面角。
1当Φ的旋转键Cα…N1两侧的N1…C1和Cα…C2呈顺式时，规定Φ=0°。
2当Ψ的旋转键Cα…C2两侧的Cα…N1和C2…N2呈顺式时，规定Ψ=0°。
从Cα向N1看，顺时针旋转Cα…N1键形成的Φ角为正值，反之为负值。
从Cα向C2看，顺时针旋转Cα… C2键形成的Ψ角为正值，反之为负值。
★拉氏构象图（Gly除外，Gly的Φ、Ψ角允许范围很大）
⑴实线封闭区域 一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。
⑵虚线封闭区域 是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。
⑶虚线外区域 是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
α…螺旋，β…转角，β…折叠在拉氏图上有固定位置，而无规卷曲的φ、Ψ二面角可存在于所有允许区域内。
α…螺旋结构的旋光性 由于α…螺旋结构是一种不对称的分子结构，因而具有旋光性，原因：（1）α碳原子的不对称性，（2） 构象本身的不对称性。
天然α—螺旋能引起偏振光右旋，利用α—螺旋的旋光性，可测定蛋白质或多肽中α—螺旋的相对含量，也可用于研究影响α—螺旋与无规卷曲这两种构象之间互变的因素。
α…螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和，而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和。
β…折叠平行式：所有参与β…折叠的肽链的N端在同一方向。平行式：φ=…119° Ψ=＋113°
反平行式：肽链的极性一顺一倒，N端间隔相同 反平行式：φ=…139° Ψ=＋135°
从能量上看，反平β…折叠比平行的更稳定，前者的氢键NH…O几乎在一条直线上，此时氢键最强。
在纤维状蛋白质中β…折叠主要是反平行式，而在球状蛋白质中反平行和平行两种方式都存在。
在纤维状蛋白质的β…折叠中，氢键主要是在肽链之间形式，而在球状蛋白质中，β…折叠既可在不同肽链间形成，也
在同一肽链的不同部分间形成。
超二级结构 由若干个相邻的二级结构单元（α…螺旋、β…折叠、β…转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体。
1、 αα结构（复绕α…螺旋）由两股或三股右手α…螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋，重复距离140A。存在于α…角蛋白，肌球蛋白，原肌球蛋白和纤维蛋白原中。
2、 βxβ结构 两段平行式的β…链（或单股的β…折叠）通过一段连接链（x结构）连接而形成的超二级结构。
①βcβ x为无规卷曲
②βαβ x为α…螺旋，最常见的是βαβαβ，称Rossmann折叠，存在于苹果酸脱氢酶，乳酸脱氢酶中。
3、 β曲折（β…meander）由三条（以上）相邻的反平行式的β…折叠链通过紧凑的β…转角连接而形成的超二级结构。
4、 回形拓扑结构（希腊钥匙）
5、 β…折叠桶 由多条β…折叠股构成的β…折叠层，卷成一个筒状结构，筒上β折叠可以是平行的或反平行的，一般由5…15条β…折叠股组成。 超氧化物歧化酶的β…折叠筒由8条β…折叠股组成。筒中心由疏水氨基酸残基组成。
6、 α…螺旋…β转角…α…螺旋 两个α…螺旋通过一个β转角连接在一起。
λ噬菌体的λ阻遏蛋白含此结构。在蛋白质与DNA的相互作用中，此种结构占有极为重要的地位。
1单体酶 由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子 单体酶种类较少，一般多催化水解反应。
牛胰RNase 124a。a 单链 鸡卵清溶菌酶 129a。a 单链 胰凝乳蛋白酶 三条肽链
2寡聚酶 由两个或两个以上亚基组成的酶，亚基可以相同或不同，一般是偶数，亚基间以非共价键结合。寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。
大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶。
①含相同亚基的寡聚酶 苹果脱胱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
②含不同亚基的寡聚酶 琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基
3多酶复合体 由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。如脂肪酸合成酶复合体。
4多酶融合体 一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，这往往是基因融合的产物。
◆酶活性测定 要测定生物组织中酶蛋白含量会很难，故通常我们通过测定酶活性来确定酶量，而酶活性用 酶反应速度来表示。测定时要求影响酶促反应速度的各种因素保持恒定，如①底物量要够 多，使酶可被饱和②根据反应时间使酶处于反应最适温度条件下③根据缓冲液性质使酶处于 最适pH条件下④在反应体系中含有适当的辅助因子，激活剂，去除抑制剂。⑤若无连续监 测装置，要能及时使反应终止⑥反应体系做处理，防止其他酶类干扰待测酶的活性。上述各 种条件都是为了使酶发挥最大催化活性，以充分反应待测酶活力。
主要代谢途径酶系在细胞内的分布：
胞质：糖酵解，糖原合成，磷酸成糖途径，脂肪酸合成，部分蛋白质合成。
线粒体：脂肪酸β氧化，三羧酸循环，呼吸链，氧化磷酸化。
细胞核：核酸的合成、修饰。
内质网：蛋白质合成，磷脂合成。
胞质和线粒体：糖异生，胆固醇合成
溶酶体：多种水解酶
1。 分布于细胞核的酶
核被膜 酸性磷酸酶
染色质 三磷酸核苷酶
核仁 核糖核酸酶
核内可溶性部分 酵解酶系、乳酸脱氢酶
2。 分布于细胞质的酶
参与糖代谢的酶 酵解酶系 磷酸戊糖途径酶系
参与脂代谢的酶 脂肪酸合成酶复合体
参与a。a蛋白质的酶 Asp氨基转移酶
参与核酸合成的酶 核苷激酶 核苷酸激酶
3。 分布于内质网的酶
光滑内质网 胆固醇合成酶系
粗糙内质网 蛋白质合成酶系
（细胞质一侧）
4。 分布于线粒体的酶
外膜：酰基辅酶A合成酶
内膜：NADH脱氢酶
基质：三羧酸循环酶系 脂肪酸β…氧化酶系
5。 分布于溶酶体的酶
水解蛋白质的酶 水解糖苷类的酶 水解核酸的酶 水解脂类的酶
6。 标志酶 有些酶只分布于细胞内某种特定的组分中，
核： 尼克酰胺单核苷酸腺苷酰转移酶，功能：DNA、RNA生物合成
线粒体：琥珀酸脱氢酶（电子转移、三羧酸循环）
溶酶体：酸性磷酸酶（细胞成分的水解）
微粒体：（核蛋白体、多核蛋白体、内质网）Glc…6…磷酸酶
上清液：乳酸脱氢酶
★Km、Ks与底物亲和力 只有当K2、K1＞＞K3时，Km≈Ks，因此，1/Km只能近似地表示底物亲和力的大小。
①Km称米式常数，Km=（K2＋K3）／K1 ，从某种意义上讲，Km是ES分解速度（K2＋K3）与形成速度（K1）的比值，它包含ES解离趋势（K2／K1）和产物形成趋势（K3／K1）。
②Ks称为底物常数，Ks=K2／K1，它是ES的解离常数，只反映ES解离趋势，因此，1/Ks可以表示酶与底物的亲和力大小（ES形成趋势），不难看出，底物亲和力大不一定反应速度大（产物形成趋势，K3／K1）
（1） Km越小，底物亲和力越大（X）
（2） Ks越小，底物亲和力越大（√）
（3） 天然底物就是亲和力最大的底物（X）
（4） 天然底物就是Km值最小的底物（√）
专一性不可逆抑制 此类抑制剂仅仅和活性部位的有关基团反应。生物化学考研复习经典笔记 /
（1）、 Ks型专一性不可逆抑制剂 Ks型抑制剂不仅具有与底物相似的、可与酶结合的基团，同时还有一个能与酶的其它基团反应的活泼基团。
专一性：抑制剂与酶活性部位某基团形成的非共价络合物和抑制剂与非活性部位同类基团形成的非共价络合物之间的解离常数不同。
胰凝乳蛋白酶的Ks型不可逆抑制剂：对一甲苯磺酰…L…苯丙氨酰氯甲烷（TPCK）与该酶的最佳底物对…甲苯磺酰…L…苯丙氨酸甲酯的结构相似，都含有对…甲苯磺酰…L…苯丙氨酰基，酶通过对这个基团的强亲和力，把TPCK误认为底物而与之结合，形成Ks很小的非共价络合物。 最佳底物 TPCK
…CH2…cl与酶活性部位的一个His…咪唑基距离很近，很易使之烷基化，而非活性部位的咪唑基，由于远离…CH2…cl，则不被烷基化。
（2）、Kcat型专一性不可逆抑制剂 这种抑制剂是根据酶的催化过程来设计的，它们与底物类似，既能与酶结合，也能被催化发生反应，在其分子中具有潜伏反应基团，该基团会被酶催化而活化，并立即与酶活性中心某基团进行不可逆结合，使酶受抑制。此种抑制专一性强，又是经酶催化后引起，被称为自杀性底物。
★β…羟基癸酰硫酯脱水酶的Kcat型不可逆抑制剂：CH3（CH2）5…C=C…CH2…CO…S…R
当有Kcat抑制剂时，此抑制剂被催化生成连丙二烯结构，连丙二烯易与His咪唑反应，使酶失活。
★以FMN（黄素单核苷酸）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）为辅基的单胺氧化酶的Kcat型不可逆抑制剂；炔类化合物。
迫降灵是一种单胺氧化酶的自杀性底物，是治疗高血压的良药。 单胺氧化酶能氧化某些血管舒张剂（如组胺）
由于迫降灵能抑制单胺氧化酶，也就能抑制一些血管舒张剂（如组胺）的氧化，因而有降血压的作用。
竞争性抑制作用小结：
（1） Vmax不变，Km变大。要达到同一个给定的Vmax分数，必须要有比无抑制剂时大得多的底物浓度。
（2） 竞争性抑制剂对酶促反应的抑制程度，决定于＇I＇、＇S＇、Km和Ki
A。 ＇I＇一定，增加＇S＇，可减少抑制程度。
B。 ＇S＇一定，增加＇I＇，可增加抑制程度（Km’增加）。
C。 Ki值较低时，任何给定＇I＇和＇S＇，抑制程度都较大，Ki越大，抑制作用越小。
D。 ＇I＇=Ki时，所作双倒数图直线的斜率加倍。
E。 在一定＇S＇、＇I＇下，Km值愈低，抑制程度愈小。
有机介质中的酶促反应（只是一部分酶）传统观点：酶是水溶性生物大分子，只能在水介质中进行催化反应，有机介质会使酶变性。
其实在细胞中，许多生物膜上的酶就是在低极性的微环境中发挥催化功能的。
优点 ①利于疏水性底物的反应。
②可提高酶的热稳定性，提高催化温度。
③能催化在水中不能进行的反应。
④可改变反应平衡移动方向。
⑤可控制底物专一性。
⑥防止由水引起的副反应。
⑦可扩大pH值的适应性等等。
1、 有机介质中酶促反应的条件
（1）、 必需水（结合水） 酶催化活性所必需的构象，是由水分子直接或间接地通过氢键等非共价相互作用来维持的，因此只有与酶分子紧密结合的单层水分子，对酶的催化活性才是至关重要的。 这紧紧吸附在酶分子表面，维持酶催化活性所必需的最少量的水称为必需水（或结合水、束缚水）。 酶的活性由必需水决定，而与溶剂里的水含量无关，只要必需水不丢失，其它大部分水即使都被有机溶剂取代，酶仍然保持其催化活性。
因此，可把有机介质中酶促反应理解为宏观上是在有机介质中，而在微观上仍是水中的酶促反应。正因如此，才能使用有机介质代替水溶液，进行酶促反应。
（2）、 对酶的要求 具有对抗有机介质变性的经能力。
（3）、 合适的溶剂及反应体系
（4）、 合适的pH 保证有机介质中酶的微环境具有最适pH值。酶应从具有最适pH值的缓冲液中冻干或沉淀出来。
2、 有机介质对酶性质的影响
（1）、 稳定性 大多数酶在低水有机介质中比在水介质中更稳定。
a。 热稳定性提高 例如：�